Anticuerpo policlonal de conejo anti-DUSP16 para WB, ELISA - Q9BY84

Especificaciones y parámetros principales del producto

Antecedentes biológicos: función y localización de la proteína fosfatasa 16 de especificidad dual

• La proteína fosfatasa 16 de especificidad dual (DUSP16), también conocida como fosfatasa 7 de las quinasas MAP (MKP-7) o MKP7, es miembro de la familia de fosfatasas de especificidad dual.
• DUSP16 funciona como una fosfatasa de quinasas MAP e inactiva las quinasas de proteínas activadas por mitógenos (MAPK) mediante desfosforilación.
• La enzima desfosforila específicamente MAPK10 (JNK3) cuando está unida a la proteína de andamiaje ARRB2 (beta-arrestina-2).
• DUSP16 presenta especificidad dual y puede hidrolizar residuos de fosfotirosina y fosfoserina/treonina.
• La proteína se localiza en el citoplasma, el núcleo y las vesículas citoplasmáticas, lo que indica su participación en múltiples compartimentos de señalización subcelular.
• Las modificaciones postraduccionales incluyen acetilación y fosforilación, según se ha documentado en conjuntos de datos proteómicos.
• El corte y empalme alternativo del gen DUSP16 genera múltiples isoformas, que pueden influir en sus funciones reguladoras.

Orientación experimental y consejos técnicos

• El inmunógeno corresponde a los aminoácidos 416–665 de DUSP16 humano, una región que puede contener epítopos conservados y contribuir potencialmente a la reactividad cruzada con los ortólogos de ratón y rata.
• Para Western blot, considere probar un rango de diluciones del anticuerpo y validarlo en la especie y el tipo de tejido/célula pertinentes; el peso molecular previsto es de aproximadamente 73 kDa.
• Para ELISA, optimice el recubrimiento del antígeno y las concentraciones del anticuerpo para lograr la mejor relación señal/ruido.
• Como anticuerpo policlonal, puede reconocer múltiples isoformas o formas modificadas; confirme la especificidad hacia el objetivo en su sistema experimental mediante controles adecuados (por ejemplo, bloqueo con el inmunógeno).

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