Anticuerpo monoclonal de conejo Anti-FAP (proteína de activación de fibroblastos-α) para WB, IF/ICC, ELISA - Q12884

Especificaciones y parámetros principales del producto

Información biológica: Función y localización de la FAP

• La FAP es una serina proteasa multifuncional de superficie celular, también conocida como seprasa, que presenta actividades tanto de prolil endopeptidasa como de dipeptidil peptidasa, con preferencia por la escisión de sustratos después de residuos de prolina. Referencias relacionadas: PMID:14751930, PMID:16223769, PMID:16410248.
• Degrada la gelatina y el colágeno de tipo I desnaturalizado por calor, contribuyendo a la remodelación de la matriz extracelular (MEC) durante procesos como la cicatrización de heridas, la fibrosis y la invasión tumoral. Referencias relacionadas: PMID:10347120, PMID:10455171, PMID:12376466.
• La FAP posee actividad de dipeptidil peptidasa, escinde dipeptidos N-terminal después de la prolina, y puede procesar el neuropéptido Y, el péptido YY, la sustancia P y el BNP32 como sustratos naturales. Referencias relacionadas: PMID:10347120, PMID:10593948, PMID:16175601, PMID:21314817.
• Localizada en la superficie celular, especialmente en lamélipodios, invadopodios y pliegues membranosos, la FAP también se secreta y se encuentra en el citoplasma, facilitando la proteólisis pericelular local.
• Se expresa altamente en fibroblastos estromales reactivos de cánceres epiteliales, tejido de granulación, miofibroblastos hepáticos cirróticos y células de glioma, pero está ausente en tejidos adultos normales, por lo que es un marcador de fibroblastos activados en condiciones patológicas.
• La FAP promueve el crecimiento tumoral al mejorar la angiogénesis, degradar fibras de colágeno, suprimir las respuestas antitumorales de las células inmunitarias y modular la apoptosis, aunque paradójicamente actúa como supresor tumoral en células melanocíticas de manera independiente de su actividad proteasa.
• Como glicoproteína con un peso molecular predicho de ~88 kDa (forma de longitud completa), la FAP incluye isoformas por empalme alternativo y es miembro de la familia de las prolil oligopeptidasas de serín proteasas.

Guía experimental y consejos técnicos

• El inmunógeno abarca el dominio catalítico (aa 411–510), lo que sugiere que el anticuerpo puede detectar tanto las formas de FAP unidas a membrana como las solubles; se recomienda verificarlo en el sistema de muestra correspondiente.
• Para transferencia western, se esperan bandas de ~87 kDa (longitud completa) y posiblemente ~26 kDa (isoforma por empalme alternativo o producto de escisión); utilice controles de carga apropiados y marcadores de peso molecular.
• En aplicaciones de IF/ICC, se espera señal en las proyecciones de la superficie celular (lamélipodios, invadopodios); considere la permeabilización para mejorar la accesibilidad a los epítopos intracelulares.
• Se informa de reactividad cruzada con ratón y rata; valide los patrones de tinción en fibroblastos activos o líneas celulares tumorales de estas especies.
• Para ELISA, la proteína FAP humana recombinante o los lisados celulares de líneas que expresan FAP pueden servir como reactivos de captura; utilice un anticuerpo de detección compatible si desarrolla un ensayo sándwich.

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