Anticuerpo Monoclonal de Conejo Anti-Fosfo-eIF4EBP1 (T70) para WB, ELISA - Q13541

Especificaciones y Parámetros Principales del Producto

Antecedentes Biológicos: Función y Localización de eIF4EBP1

• eIF4EBP1 (factor de iniciación de traducción eucariota 4E proteína de unión 1) también se conoce como PHAS-I, BP-1 o 4E-BP1.
• Funciona como un represor de traducción al unirse a eIF4E e impedir su ensamblaje en el complejo eIF4F; esta inhibición se alivia tras la hiperfosforilación, que disocia el complejo.
• El estado de fosforilación de eIF4EBP1 está regulado por factores de crecimiento y hormonas a través de las vías de señalización de la quinasa MAP y mTORC1, controlando así la traducción dependiente de la caperuza (cap-dependent).
• eIF4EBP1 se localiza tanto en el citoplasma como en el núcleo, lo que es coherente con su función en la traducción y potencialmente otras funciones nucleares.
• Las modificaciones postraduccionales clave incluyen la fosforilación (múltiples sitios, incluido Thr70), acetilación y ubiquitinación, que modulan su actividad y estabilidad.
• Como una fosfoproteína y regulador de la traducción, eIF4EBP1 está implicado en el crecimiento celular, la proliferación y el metabolismo.

Guía Experimental y Consejos Técnicos

• Este anticuerpo se generó contra un péptido fosforilado sintético correspondiente a Thr70 de eIF4EBP1 humano. Para obtener los mejores resultados, considere verificar la especificidad en muestras fosforiladas frente a no fosforiladas en su sistema experimental.
• Las aplicaciones recomendadas son Western blot (WB) y ELISA; si se utiliza para otras aplicaciones, valide bajo sus propias condiciones.
• Se ha observado reactividad cruzada con eIF4EBP1 humano y de ratón; la alineación de secuencias puede guiar la probabilidad de reactividad con otras especies.
• Para WB, considere usar lisados celulares frescos e inhibidores de fosfatasas para preservar el estado de fosforilación.
• El peso proteico observado es de ~13 kDa; ajuste las condiciones del gel en consecuencia para una resolución óptima.

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