Anticuerpo Policlonal de Conejo Anti-Proteína Priónica (CD230/PrPc) para WB, ELISA - P04156

Especificaciones y Parámetros Principales del Producto

Antecedentes Biológicos: Función y Localización de la Proteína Priónica

• La proteína priónica principal (PrP), codificada por el gen PRNP, es una glicoproteína anclada a membrana y el precursor del agente priónico infeccioso; nombres alternativos incluyen CD230, PrPc, PrP27‑30 y PrP33‑35C.
• Su función fisiológica principal sigue siendo esquiva, pero se ha implicado en el desarrollo neuronal, la plasticidad sináptica y el mantenimiento de la vaina de mielina.
• PrP puede promover la homeostasis de la mielina al actuar como agonista del receptor acoplado a proteína G de adhesión ADGRG6.
• Se ha propuesto que participa en la captación y homeostasis del hierro celular, y los oligómeros solubles de PrP son citotóxicos para las células de neuroblastoma in vitro, induciendo apoptosis (Por similitud).
• PrP se une a GPC1 a través de sus cadenas de heparán sulfato, dirigiendo el complejo a balsas lipídicas, y suministra iones Cu²⁺ o Zn²⁺ necesarios para la degradación mediada por desaminasa de GPC1 impulsada por ascorbato de las cadenas laterales de heparán sulfato.
• La proteína se localiza en la membrana celular y el aparato de Golgi a través de un anclaje de glicosilfosfatidilinositol (GPI) C-terminal; contiene una región de octarrepetición que se une a cobre y zinc.
• Las mutaciones en PRNP causan trastornos neurodegenerativos familiares, incluida la enfermedad de Creutzfeldt‑Jakob (CJD), el síndrome de Gerstmann‑Sträussler‑Scheinker (GSS) y el insomnio familiar fatal (FFI), subrayando su importancia fisiopatológica.

Guía Experimental y Consejos Técnicos

• El inmunógeno abarca los aminoácidos 23–230, englobando la secuencia madura de PrP que incluye la región de octarrepetición y el dominio globular; este diseño debería detectar tanto isoformas de longitud completa como truncadas.
• Para Western blot, el peso molecular predicho es de 28 kDa, pero la glicosilación extensa a menudo da como resultado bandas en el rango de 33–40 kDa; considere usar enzimas desglicosilantes si se requiere una confirmación precisa del peso molecular.
• Se confirma la reactividad cruzada con PrP de ratón; por lo tanto, el anticuerpo puede ser adecuado para estudios en modelos de ratón, pero se recomienda validación en el sistema de muestra relevante.
• En ELISA, la proteína PrP recombinante puede servir como control positivo; asegúrese de que las condiciones óptimas de recubrimiento y las diluciones de anticuerpo se determinen empíricamente.

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