Anticuerpo Policlonal Anti-TRIP12 para WB, IHC-P, ELISA - Q14669

Especificaciones y Parámetros Principales del Producto

Antecedentes Biológicos: Función y Localización de TRIP12

• La ligasa de ubiquitina de proteínas E3 TRIP12 cataliza la ubiquitinación de sustratos y desempeña un papel central en la vía de degradación de fusión de ubiquitina (UFD), mediando la ubiquitinación en el extremo N-terminal independientemente de la disponibilidad de residuos de lisina. Referencias relacionadas: PMID:19028681

• TRIP12 actúa como un supresor clave de la señalización de ubiquitina dependiente de RNF168 en los sitios de daño del ADN, evitando la propagación excesiva de histonas H2A y H2AX ubiquitinadas con enlaces 'Lys-63' y protegiendo así la integridad de la cromatina. Referencias relacionadas: PMID:22884692 PMID:40419785

• En condiciones normales, TRIP12 media la ubiquitinación y degradación del supresor tumoral sin lisinas p19ARF/ARF (isoforma CDKN2A), contribuyendo a la regulación de p53/TP53; en las células cancerosas, la separación compartimental evita esta degradación. Referencias relacionadas: PMID:20208519

• Los sustratos adicionales incluyen NAE1 y SMARCE1, cuya ubiquitinación por TRIP12 los dirige a la degradación por el proteasoma. Referencias relacionadas: PMID:18627766

• Los socios de interacción como MYC, TRADD y SMARCC1 pueden alterar la unión de TRIP12 a las proteínas diana, proporcionando una capa adicional de control regulatorio sobre la degradación de sustratos. Referencias relacionadas: PMID:20829358

• TRIP12 también ubiquitina ASXL1 al unirse al ADN metilado con N6-metiladenosina, lo que conduce a la degradación de ASXL1 y la posterior inactivación del complejo PR-DUB. Referencias relacionadas: PMID:30982744

• TRIP12 se localiza predominantemente en el nucleoplasma, donde ejecuta sus funciones nucleares en la reparación del ADN y el control de calidad de las proteínas.

• La proteína está sujeta a modificaciones postraduccionales, incluidas la acetilación y la fosforilación, y pertenece a la familia de transferasas de ubiquitina E3 de tipo HECT; las mutaciones en TRIP12 se asocian con el trastorno del espectro autista y la discapacidad intelectual.

Guía Experimental y Consejos Técnicos

• El inmunógeno corresponde a la región N-terminal (aa 1-240) del TRIP12 humano, lo que hace que el anticuerpo sea potencialmente adecuado para detectar tanto la proteína de longitud completa como las isoformas N-terminales.
• Para el western blot, se espera una banda predominante a aproximadamente 220 kDa; considere el uso de geles de gradiente y tiempos de transferencia prolongados debido al alto peso molecular.
• En inmunohistoquímica (secciones incluidas en parafina), las condiciones de recuperación de antígenos y la dilución del anticuerpo primario deben optimizarse empíricamente; los controles apropiados son esenciales para confirmar la tinción nuclear.
• Las aplicaciones de ELISA pueden beneficiarse de una titulación cuidadosa tanto de los anticuerpos de captura como de los de detección.

CamelBio: Su Puente de Abastecimiento Integral

CamelBio es un socio integral para el abastecimiento de materias primas para IVD, proporcionando pares de anticuerpos validados, anticuerpos policlonales optimizados y reactivos auxiliares a granel. Para los investigadores que exploran la vía de la ubiquitina-proteasoma o la respuesta al daño del ADN, este anticuerpo anti-TRIP12 respalda el desarrollo de ensayos de diagnóstico e investigación robustos. Nuestra plataforma integrada salva la brecha desde el concepto hasta la clínica, ofreciendo consultoría técnica y abastecimiento de objetivos raros para agilizar su flujo de trabajo.