Anticuerpo monoclonal de conejo anti-ULBP2 para WB y ELISA - Q9BZM5

Especificaciones y parámetros principales del producto

Antecedentes biológicos: Función y localización de ULBP2

• La proteína 2 de unión a UL16 (ULBP2), también conocida como ALCAN-alfa, N2DL2, NKG2DL2 o RAET1H, es un miembro de la familia ULBP/RAET1 de moléculas relacionadas con el MHC de clase I.
• ULBP2 funciona como ligando para el receptor KLRK1/NKG2D, un receptor activador expresado en células asesinas naturales (NK), células T CD8+ y células T γδ.
• La unión de ULBP2 a NKG2D desencadena la citotoxicidad mediada por células NK, desempeñando un papel fundamental en la vigilancia inmune contra tumores y células infectadas.
• ULBP2 es una glicoproteína anclada por GPI expresada en la membrana celular; también se puede encontrar en el retículo endoplásmico y en forma secretada.
• La proteína contiene un péptido señal, una región extracelular con dominios similares al MHC de clase I y un sitio de unión a GPI en el extremo C-terminal; tiene un peso molecular predicho de aproximadamente 27 kDa.
• ULBP2 se expresa de forma preferente en diversas líneas celulares cancerosas y en tejidos fetales, pero generalmente está ausente en tejidos adultos normales, lo que lo convierte en un objetivo atractivo para la inmunoterapia contra el cáncer.
• ULBP2 también puede participar en interacciones huésped-virus, ya que algunos virus codifican proteínas que interfieren con la expresión de ligando de NKG2D para evadir la detección inmune.

Guía experimental y consejos técnicos

• Este anticuerpo monoclonal de conejo se generó contra una proteína recombinante que comprende los aminoácidos 26-217 de ULBP2 humano, cubriendo la mayor parte de su dominio extracelular.
• Para el análisis por Western blot, se puede observar una banda correspondiente a ULBP2 de longitud completa de ~27 kDa; las modificaciones postraduccionales como la glicosilación podrían dar lugar a un peso molecular aparente ligeramente superior.
• Al realizar ELISA, considere usar ULBP2 recombinante como control positivo y agentes de bloqueo adecuados para minimizar la unión inespecífica.
• Se recomienda validar el rendimiento del anticuerpo en el sistema de muestra previsto (por ejemplo, líneas celulares cancerosas o células transfectadas) bajo sus condiciones experimentales específicas.

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