[KO Validado] Anticuerpo policlonal de conejo Anti-Hsp90β para WB, IF/ICC, ELISA - P08238

Especificaciones y parámetros principales del producto

Antecedentes biológicos: Función y localización de Hsp90β

• HSP90β (HSP90AB1) es una chaperona molecular que promueve la maduración, el mantenimiento estructural y la regulación adecuada de las proteínas cliente involucradas en el control del ciclo celular y la transducción de señales. Sufre un ciclo funcional dependiente de ATPasa, interactuando con varias cochaperonas para modular el reconocimiento de sustratos y la actividad de chaperona. Referencias relacionadas: PMID:16478993 PMID:19696785 PMID:26991466 PMID:27295069

• Aparte de la actividad de chaperona, HSP90β regula la transcripción al alterar los niveles estacionarios de factores de transcripción, modular modificadores epigenéticos como las desacetilasas de histonas y desalojar histonas de las regiones promotoras para activar la expresión génica. Referencias relacionadas: PMID:25973397

• HSP90β antagoniza la inhibición de la señalización de TGF-beta mediada por STUB1 al prevenir la ubiquitinación y degradación de SMAD3 dependientes de STUB1. Referencias relacionadas: PMID:24613385

• Promueve la diferenciación celular al actuar como chaperona de BIRC2, protegiéndola de la autoubiquitinación y la degradación proteosomal. Referencias relacionadas: PMID:18239673

• Bajo choque térmico, HSP90β actúa como chaperona de JAK2 y PRKCE, lo que conduce a la fosforilación y activación de STAT1, y a su vez activa su propia transcripción. Referencias relacionadas: PMID:20353823

• Participa en la translocación de cargas sin secuencia líder (por ejemplo, interleucina 1/IL-1) hacia el compartimento intermedio de RE-Golgi (ERGIC) a través del receptor de carga TMED10. Referencias relacionadas: PMID:32272059

• Se localiza predominantemente en el citoplasma, pero también se puede encontrar en los melanosomas, el núcleo, en forma secretada y asociado a las membranas celulares y las partículas axonemales de dineína. Está sujeto a modificaciones postraduccionales que incluyen acetilación, fosforilación, metilación, S-nitrosilación y ubiquitinación.

• (Infección microbiana) Se une a NadA de N. meningitidis, estimula los monocitos y parece interferir con la invasión mediada por NadA de las células humanas. Referencias relacionadas: PMID:21949862

Orientación experimental y consejos técnicos

• Para Western blot, la banda esperada se encuentra en ~83 kDa. Utilice SDS-PAGE estándar en condiciones reductoras y considere optimizar el bloqueo y la dilución del anticuerpo para su tipo de muestra. Valide la especificidad utilizando líneas celulares knockout para Hsp90β si están disponibles.
• Para inmunofluorescencia (IF/ICC), pruebe varios protocolos de fijación (por ejemplo, PFA al 4%) y permeabilización (por ejemplo, 0,1% Triton X-100), ya que HSP90β puede ser citoplasmático, nuclear o asociado a membrana según el contexto celular.
• El inmunógeno cubre los aminoácidos 1-300 (región N-terminal) de Hsp90β humana; tenga en cuenta que esta región incluye el dominio de unión a ATP, que está altamente conservado. Se espera reactividad cruzada con ratón, rata y mono según los datos del proveedor, pero es recomendable verificarla para su aplicación específica.
• Para ELISA, considere optimizar el antígeno de recubrimiento y el sistema de detección; el anticuerpo es policlonal, por lo que se debe monitorear la consistencia entre lotes.

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