Anticuerpo policlonal de conejo anti-MDA5 para WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q9BYX4

Especificaciones y parámetros principales del producto

Antecedentes biológicos: Función y localización de MDA5 (IFIH1)

• Codifica la proteína 1 que contiene el dominio helicasa C inducido por interferón (IFIH1), también conocida como proteína 5 asociada a la diferenciación de melanoma (MDA5), receptor similar a RIG-I 2 (RLR-2), Helicard y autoantígeno CADM-140. Pertenece a la familia de receptores similares a RIG-I, un grupo de receptores de reconocimiento de patrones citoplasmáticos.
• Actúa como un sensor clave de la inmunidad innata que detecta ARN viral en el citoplasma, desencadenando respuestas antivirales que incluyen la producción de interferón de tipo I y citocinas proinflamatorias. Referencias relacionadas: PMID:28594402 PMID:32169843 PMID:33727702
• Reconoce específicamente el ARNm que carece de 2'-O-metilación en la tapa 5' y el ARN de doble hebra largo (>1 kb) como firmas no propias de la infección viral. Referencias relacionadas: PMID:22160685
• Tras unirse al ligando, se localiza en las mitocondrias y se asocia con MAVS/IPS1, lo que conduce a la activación de las quinasas TBK1 e IKBKE, la fosforilación de IRF3 e IRF7 y la inducción transcripcional de interferones (IFN-α e IFN-β).
• Detecta una amplia gama de virus, incluidos Picornaviridae (por ejemplo, virus de la encefalomielocarditis, rinovirus), coronavirus (incluido SARS-CoV-2), flavivirus (dengue, Nilo Occidental), reovirus y virus vaccinia. Referencias relacionadas: PMID:28606988 PMID:33440148 PMID:33514628
• Amplifica la señalización de la inmunidad innata al reconocer metabolitos de ARN generados por la endorribonucleasa antiviral RNasa L, mejorando la defensa del huésped.
• Se expresa ampliamente en niveles bajos, con una expresión relativamente mayor en placenta, páncreas y bazo, y apenas detectable en cerebro, testículo y pulmón.
• Se encuentra en el citoplasma y el núcleo, y se asocia con las mitocondrias tras la activación. Estructuralmente contiene dos dominios CARD N-terminales y un dominio helicasa C-terminal con actividades de unión a ATP y ARN. Las variaciones genéticas en IFIH1 están vinculadas a trastornos autoinmunes como el síndrome de Aicardi-Goutières y la diabetes tipo 1.

Orientación experimental y consejos técnicos

• El inmunógeno cubre los 205 aminoácidos del extremo N-terminal, que incluyen los dos dominios CARD. Este diseño puede reconocer tanto a la IFIH1 de longitud completa (~117 kDa predichos) como productos de escisión o isoformas potenciales (~25 kDa) observados en determinados contextos.
• En transferencia western, se han reportado bandas tanto de 25 kDa como de 117 kDa; valide el patrón de expresión en sus lisados de células o tejidos relevantes, y considere el uso de controles positivos (por ejemplo, muestras infectadas por virus o estimuladas con interferón) para una detección robusta.
• Para inmunohistoquímica e inmunofluorescencia, pueden ser necesarias condiciones de recuperación de antígeno; se recomiendan experimentos piloto con tejidos positivos conocidos (por ejemplo, placenta, páncreas).
• Como anticuerpo policlonal, puede producirse variabilidad entre lotes; titule el anticuerpo para cada nueva aplicación e incluya los controles adecuados para garantizar la especificidad.

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