Anticuerpo monoclonal de conejo Fosfo-HSP27/HSPB1-S15 - P04792

Especificaciones y Parámetros Principales del Producto

Antecedentes Biológicos: Función y Localización de HSP27/HSPB1

• HSP27, también conocida como proteína de choque térmico beta-1, proteína de choque térmico de 28 kDa, proteína de 24 kDa regulada por estrógenos, o proteína de respuesta al estrés 27 (SRP27), está codificada por el gen HSPB1.
• Funciona como una chaperona molecular que mantiene a las proteínas desnaturalizadas en un estado competente para el plegamiento, desempeñando un papel crucial en las respuestas celulares al estrés. Referencias relacionadas: PMID:10383393, PMID:20178975
• HSP27 está involucrada en la resistencia al estrés y la organización de la actina, contribuyendo a la integridad del citoesqueleto en condiciones adversas. Referencias relacionadas: PMID:19166925
• A través de su actividad chaperona, HSP27 puede regular diversos procesos como la fosforilación y el transporte axonal de proteínas del neurofilamento. Referencias relacionadas: PMID:23728742
• Subcelularmente, HSP27 se localiza en el citoplasma, núcleo y citoesqueleto (específicamente en el huso mitótico), lo que le permite responder y mitigar el estrés en múltiples compartimentos.
• Se expresa ampliamente en los tejidos, con los niveles más altos en el corazón, músculo esquelético y órganos ricos en músculo liso; se detecta en suero y líquido cefalorraquídeo.
• Las modificaciones postraduccionales incluyen fosforilación, acetilación y metilación, que regulan su actividad chaperona, estado oligomérico y tráfico intracelular.

Guía Experimental y Consejos Técnicos

• El inmunógeno es un péptido fosfo-sintético que abarca la serina 15 de HSP27 humana. Se recomienda la preabsorción con péptido no fosforilado para confirmar la fosfo-especificidad.
• Para Western blot, se espera una banda de aproximadamente 23 kDa; considere usar un anticuerpo total de HSP27 como control de carga y para evaluar la estequiometría de la fosforilación.
• En inmunofluorescencia, el estrés celular (p. ej., choque térmico) puede inducir la fosforilación de HSP27 y su translocación al núcleo o citoesqueleto; optimice la fijación y permeabilización en consecuencia.
• Valide el anticuerpo en el sistema de muestra y aplicación relevantes; puede ser necesaria la titulación dependiendo de los niveles de expresión endógena y las condiciones de estrés.

CamelBio: Su Puente de Abastecimiento Integral

CamelBio se erige como un socio dedicado al abastecimiento de materias primas para IVD, ofreciendo a fabricantes de diagnósticos y equipos de investigación un acceso simplificado a anticuerpos, antígenos y reactivos auxiliares validados. Para proyectos relacionados con HSP27, podemos suministrar anticuerpos monoclonales/policlonales optimizados (incluyendo clones fosfo-específicos), pares de anticuerpos a granel y abastecimiento personalizado de dianas raras, simplificando su transición del concepto a la clínica. Nuestro equipo técnico está listo para ayudar con la selección de productos y la guía de aplicación para apoyar su investigación en respuesta al estrés o neurodegeneración.